Die Forscher haben einen bedeutenden Fortschritt im Verständnis der Rolle der molekularen Kohärenz in Reaktionen erzielt, was das Potenzial hat, unsere Fähigkeit zur Kontrolle der molekularen Dynamik zu revolutionieren. Durch die Kombination von zwei Techniken – der Kristallographie und der Spektroskopie – haben Wissenschaftler beispiellose Einblicke in das Verhalten von Proteinmolekülen gewonnen.

Die Kristallographie ist ein leistungsstarkes Werkzeug, das es Wissenschaftlern ermöglicht, Momentaufnahmen von molekularen Anordnungen aufzunehmen. Die Spektroskopie hingegen kartiert die Schwingungen und Konfigurationen von Molekülen. Durch die Integration dieser beiden Techniken und den Einsatz leistungsstarker Röntgenlaseranlagen konnten die Forscher die anfänglichen Bewegungen der Moleküle als Reaktion auf optische Anregung beobachten.

Was sie entdeckten, war die entscheidende Rolle der Kohärenz in diesen molekularen Reaktionen. Unter Kohärenz versteht man den Schwingungseffekt in den frühen Stadien einer biologischen Reaktion, nicht die eigentliche funktionale Bewegung. Diese Unterscheidung wurde zuvor experimentell nicht nachgewiesen und stellt einen bedeutenden Fortschritt in unserem Verständnis der molekularen Dynamik dar.

Professor Jasper van Thor, der Leiter der Forschung, erklärt, dass Proteine für das Leben unerlässlich sind, aber um ihre Funktionen zu verstehen, muss man die Anordnung ihrer Atome und wie sie sich während der Reaktionen verändern, kennen. Mit der neuen Technik können die Forscher ultrakurze molekulare Bewegungen visualisieren und Einblicke in die molekulare Dynamik mit einer nahezu atomaren Auflösung gewinnen.

Dieser Fortschritt eröffnet Möglichkeiten zur Kontrolle der molekularen Dynamik auf extrem schnellen Zeitskalen. Durch die Weitergabe ihrer Methodik hofft das Forschungsteam, eine weitere Erforschung der Kohärenzen in den Bereichen zeitgelöste strukturelle Biologie und ultraschnelle Laserspektroskopie zu fördern.

Diese Studie erforderte den Einsatz von Freie-Elektronen-Röntgenlasereinrichtungen und umfasste internationale Zusammenarbeit. Die Forscher formten das Laserlicht, um eine kohärente Kontrolle über die Proteinbewegungen zu erreichen, und kombinierten experimentelle Daten mit theoretischen Methoden. Sie kamen zu dem Schluss, dass die beobachteten ultraschnellen Bewegungen kein Teil der biologischen Reaktion waren, sondern mit der Schwingungskohärenz im Grundzustand zusammenhingen.

Die kollaborative Natur dieser Forschung, an der 49 Autoren von 15 Institutionen beteiligt waren, zeigt die notwendige Hingabe und Beharrlichkeit, um solch innovative Ergebnisse zu erzielen. Diese Entdeckung hat bedeutende Auswirkungen sowohl auf die zeitgelöste strukturelle Biologie als auch auf die ultraschnelle Spektroskopie und bietet neue Werkzeuge zur Analyse von Bewegungen im Femtosekunden-Zeitbereich.

Insgesamt enthüllt diese Forschung die entscheidende Rolle der Kohärenz in molekularen Reaktionen, beleuchtet die komplexe Dynamik von Proteinmolekülen und eröffnet neue Möglichkeiten für eine fortgeschrittene Kontrolle in verschiedenen wissenschaftlichen Bereichen.

Quelle:
– Veröffentlichung in Nature Chemistry.